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tween+20有毒吗下载_tween20和80的区别(2024年12月测评)

内容来源：乐园影视所属栏目：新闻更新日期：2024-11-30

tween+20有毒吗

亲和层析缓冲液全解析：从裂解到再生亲和层析是一种利用生物分子间的特异性相互作用来分离和纯化目标蛋白的技术。在这个过程中，缓冲液的选择和使用至关重要。以下是亲和层析中几种关键缓冲液的详细介绍： 1️⃣ 裂解缓冲液（Lysis Buffer）裂解缓冲液的主要功能是裂解细胞并释放细胞内的蛋白质，同时保持蛋白质的活性。其主要成分包括： ❶ Tris-HCl：用于调节溶液的pH值，保持蛋白质的稳定性。 ❷ NaCl：提供适当的盐浓度，有助于维持蛋白质的溶解性和稳定性。 ❸ 甘油：作为稳定剂，保护蛋白质免受变性。 ❹ Imidazole（咪唑）：一种竞争性抑制剂，用于初步去除与镍离子结合的非特异性蛋白。 ❺ 蛋白酶抑制剂（如PMSF）：防止蛋白质在裂解过程中被降解。 ❻ 溶菌酶（可选）：用于帮助裂解细菌细胞壁。 ❼ 表面活性剂（如NP-40、Tween 20）：帮助裂解细胞膜并释放蛋白质。 2️⃣ 洗涤缓冲液（Wash Buffer）洗涤缓冲液的主要作用是去除与固定相非特异性结合的杂质，同时保留特异性结合的目标蛋白。其组成通常与裂解缓冲液相似，但咪唑的浓度会适当增加，以增强对非特异性结合蛋白的去除效果。洗涤缓冲液的组成可能包括： ❶ Tris-HCl ❷ NaCl ❸ 甘油 ❹ 较高浓度的Imidazole（相对于裂解缓冲液） 3️⃣ 洗脱缓冲液（Elution Buffer）洗脱缓冲液的主要作用是将特异性结合在固定相上的目标蛋白洗脱下来。为了实现这一目标，洗脱缓冲液中通常包含较高浓度的咪唑，以竞争性地结合固定相上的镍离子，从而释放目标蛋白。洗脱缓冲液的组成可能包括： ❶ Tris-HCl ❷ NaCl ❸ 甘油 ❹ 高浓度的Imidazole（足以使目标蛋白从固定相上解离） 4️⃣ 再生缓冲液（Regeneration Buffer）再生缓冲液的主要作用是去除固定相上残留的蛋白质和其他杂质，恢复固定相的亲和能力，以便进行下一轮纯化。其组成通常包括能够去除镍离子和结合蛋白的强螯合剂，如EDTA，以及可能用于清洗和重新装载镍离子的溶液，如NiSO4溶液。然而，需要注意的是，在实际操作中，是否需要使用再生缓冲液以及其具体组成可能会根据所使用的亲和层析柱和实验需求而有所不同。在某些情况下，可能只需要使用简单的清洗步骤（如使用高浓度的NaCl溶液或去离子水）来恢复固定相的亲和能力。

BCA蛋白浓度测定法：从原理到操作步骤 𐟌ˆ 原理： BCA蛋白浓度测定法是基于改良的Lowry法，利用二喹啉酸（bicinchoninic acid）作为反应剂。这个方法结合了双缩脲反应和显色反应：在碱性介质中，蛋白质将Cu2+还原成Cu1+，然后使用含有二喹啉甲酸（BCA）的独特试剂，通过比色法检测Cu1+，具有高灵敏度和高选择性。显色物质是由两分子的BCA和一分子的亚铜离子螯合形成的紫色物质。 𐟌Ÿ 特点：优点：灵敏度高：检测浓度下限达到10/ml，最小检测蛋白量达到0.2，待测样品体积为1-20。操作简便：在碱性溶液中BCA比Folin试剂稳定，只需一种试剂即可完成检测。兼容性强：测定蛋白浓度不受绝大部分样品中的去污剂等化学物质的影响，可以兼容样品中高达5%的SDS，5%的Triton X-100，5%的Tween-20，60，80。线性范围广：在20-1000/ml浓度范围内有良好的线性关系。显色速度快：相同的样品孵育较短时间即可进行吸光度测定。缺点：容易受到能与铜离子反应的螯合剂，例如EDTA，巯基乙醇以及蛋白质内半胱氨酸等的影响。 𐟓 步骤（视试剂盒而定）： 1️⃣ 蛋白标准品配制：室温完全溶解蛋白标准品，取20⵬ 5mg/ml BSA蛋白标准溶液用PBS溶液稀释至100⵬，使其终浓度为1.0 mg/ml。 2️⃣ 配制BSA标准测定溶液。 3️⃣ 工作液配制：将A液与B液按照50:1的比例混合，配成BCA工作液，并混匀。 4️⃣ 加样：将待测样本以适当体积加入并用PBS补足至20ul。 5️⃣ 孵育：向各孔中加入200⵬的工作液，混匀后37℃孵育30min，亦可室温放置2h。 6️⃣ 测定吸光度：测定562nm处的吸光度，记录数值，代入标曲计算浓度。 7️⃣ 绘制标准曲线计算样品浓度：新建一个Excel表格，将得到的标准品的吸光度按照下方表格排列，并按照试剂说明说输入相应标准品的浓度。选中标准品吸光度和浓度，点击“插入”，选择散点图。点击散点图的任意一点，右键选择添加趋势线；点击设置，趋势线选项选择“线性”，勾选“显示公式”和“显示R平方值”，即可得到标准曲线。计算样本浓度：代入公式直接计算即可，但要记得样本稀释倍数再回算回去。 𐟔 通过这些步骤，你可以准确地测定蛋白质的浓度，为后续的实验提供可靠的数据支持。

实验结果图缺失条带？可能原因及解决方法亲爱的实验小伙伴们，最近有不少小伙伴在问实验结果图中没有条带的问题，别担心，这里有一些可能的原因和解决方法供大家参考： 𐟔 可能原因及建议： 1️⃣ 一抗和二抗加错了，或者不匹配请仔细检查一抗和二抗是否加对，确保选择的是针对一抗来源种属的二抗。 2️⃣ 一抗浓度过低或蛋白浓度不足尝试使用新鲜的抗体；调整抗体浓度，避免重复使用。 3️⃣ 发光液失效或不灵敏使用新鲜的灵敏型发光液。 4️⃣ 转膜不充分或时间过长用丽春红染膜确认条带是否转至膜上，适当调整转膜时间和电流。 5️⃣ 封闭过度或洗脱过度减少封闭时间；减少洗膜时间，降低去垢剂浓度，建议使用不高于0.1%的温和去垢剂Tween-20。 6️⃣ 蛋白降解提取蛋白样本时加入蛋白酶抑制剂；处理样本时在冰上操作。 𐟤” 如果有更多问题，欢迎大家一起探讨！

WB实验失败？5个常见原因及解决方法 1. 样品质量问题：样品蛋白质浓度过低：通常，WB实验建议加载10-30 的蛋白质。如果信号太弱，可以尝试增加样品量，但不要超过膜的承载能力。可以使用醋酸盐沉淀法或超滤浓缩法进行样品浓缩。样品蛋白质降解：使用蛋白酶抑制剂和磷酸酶抑制剂来保护样品，避免蛋白质降解。样品的处理和保存也要注意，例如快速冻存样品并在低温条件下保存。样品受到污染：确保实验过程中使用的试剂和器材干净，并进行适当的对照实验。例如，使用纯化的蛋白质作为阳性对照，同时进行阴性对照实验。蛋白质转印问题：转印条件不正确：优化电流强度、转印时间和缓冲液成分。通常，常规WB实验使用200-400 mA的电流强度，转印时间为1-2小时。优化缓冲液的成分，例如使用含有甲胺基甲酸盐（MOPS）或三甲基氨基甲酸盐（CAPS）的转印缓冲液，以提高转印效率。膜没有完全均匀湿透：使用100%甲醇浸透膜，确保膜表面均匀湿润。在转印之前，将膜放入100%甲醇中浸泡5-10分钟，然后将其转移到转印缓冲液中进行转印。抗体问题：抗体特异性不足：选择具有高特异性的抗体。可以通过文献调研、厂家推荐或其他实验室的经验来选择抗体。此外，进行充分的验证和优化，例如通过Western blot实验使用阳性和阴性对照来验证抗体的特异性。抗体效力不足：根据实验的需要，尝试使用更高浓度的抗体。通常，建议使用1:1000至1:5000的稀释倍数。也可以优化抗体结合条件，例如优化阻断剂的浓度和洗涤缓冲液的成分。阻断和洗涤条件问题：阻断剂浓度不足：增加阻断剂的浓度，通常建议使用3-5%的脱脂奶粉或1-3%的牛血清白蛋白（BSA）。优化阻断时间，通常建议阻断1-2小时。洗涤缓冲液成分不适合：优化洗涤缓冲液的成分和浓度，例如添加Tween-20或Triton X-100来增加洗涤缓冲液的洗涤效果。优化洗涤时间，通常建议进行3-5次洗涤，每次洗涤5-10分钟。显色问题：显色时间过长或过短：根据实验条件和试剂的建议，控制好显色时间。通常，常规WB实验的显色时间为1-5分钟。如果信号过强，可以缩短显色时间，如果信号过弱，可以延长显色时间。在实际操作中，还需要根据具体实验条件和样品特性进行进一步的优化和调整。

WB实验条带不显？看这篇！嘿，大家好！今天我们来聊聊WB实验中那些让人头疼的问题条带情况，特别是条带不显影的情况。相信很多小伙伴都遇到过这种情况，别担心，我来帮你分析一下可能的原因，并给出一些解决方案。目的蛋白分子量不对 𐟧 有时候，你可能会发现目的蛋白的分子量和你预期的不一样，导致切胶时切掉了。第一次跑某个目的蛋白时，可以试试整膜转，看看能不能跑出条带。另外，蛋白分子量偏高或偏低可能是因为胶的浓度和目的蛋白的浓度不匹配，调整一下胶的浓度可能会解决问题。一抗浓度不够 𐟒‰ 一抗的浓度太低也会导致条带不显影。你可以尝试增加一抗的浓度，或者换一种效价更高的一抗。一抗孵育的时间也不能太长，否则一抗会蒸发干膜。用透明封口袋封膜孵一抗的效果会比孵育盒好，因为可以减少一抗的用量，防止膜在抗体表面漂浮。不过，用封口袋封膜时要排尽气泡，别一次封太多张膜，否则膜会重叠导致孵育不充分。一抗的保存也要注意，否则效价会降低。样品中目的蛋白含量低 𐟌€ 如果样品中目的蛋白的含量很低，也会出现无条带的情况。这时候可以增加上样量，设置好阳性对照，提蛋白时要注意操作时间，尽量在冰上操作，加入蛋白酶抑制剂，提取新鲜的细胞或组织样品。转膜问题 𐟔„ 转膜的时间和电压或者电流强度要根据目的蛋白的分子量来设定。时间太短或者电压太低会导致没转上，时间太长或者电压太高又会转过头。可以做预实验或者参考前辈的经验来设定转膜条件。当目的蛋白分子量较小时（10KDa），可以选择两张膜叠在一起转，选用小孔径的膜，缩短转膜时间。转膜时要注意电极插反或者膜和胶在转膜夹的位置摆放不正确，否则膜会转反。洗膜时间过长 ⏳ 洗膜时间过长或者次数过多也会影响结果。洗膜时要控制好时间和次数，避免过度洗涤。发光液失效 𐟒እ‘光液过期或者未注意避光也会导致条带不显影。记得现配现用，如果样品中目的蛋白表达量较低，可以适当延长显影时间。 Tween-20浓度过高 𐟌🊔ween-20浓度过高时会干扰抗体相互作用，洗去PVDF膜上的目的蛋白。可以适当降低Tween-20的浓度。一抗和二抗种属不搭配 𐟐🯸 最不应该犯的错误就是一抗和二抗的种属不搭配。一定要确保一抗和二抗的种属匹配，否则实验结果会大打折扣。以上就是我总结的一些常见问题条带的情况和解决方法。希望对大家有所帮助！如果你还有其他问题，欢迎留言讨论哦~

四种缓冲液配方，一文秒懂！ 𐟔 主要用途 𐟔 相同点与不同点 𐟔 应用小技巧 𐟌Ÿ 每1000ml配方： 𐟌🠔BS (Tris-Buffered Saline) 配方：6.05克 Tris base，85.0克氯化钠 (NaCl)，用HCl调整pH值至7.4-7.6 𐟌🠔BST (Tris-Buffered Saline with Tween-20) 配方：与TBS相同，加上1ml Tween-20 𐟌🠐BS (Phosphate-Buffered Saline) 配方：1.42克磷酸二氢钠 (NaH2PO4)，8.77克磷酸氢二钠 (Na2HPO4)，90.0克氯化钠 (NaCl)，用NaOH调整pH值至7.2-7.4 𐟌🠐BST (Phosphate-Buffered Saline with Tween-20) 配方：与PBS相同，加上1ml Tween-20 （增强型TBST缓冲液增加了新型抑菌剂和防腐剂）

BST不宜高压灭菌：防止吐温20起昙现象的有效方法 TBST（Tris-Buffered Saline with Tween 20）是一种常用的生物化学缓冲液，在Western blot等实验中用于洗涤膜上的非特异性结合物质。 TBST中含有Tween 20，这是一种非离子型表面活性剂，具有增溶和乳化的作用。然而，Tween 20在高压灭菌过程中可能会出现起昙现象，这是由于Tween 20中的疏水基团与水分子之间的氢键缔合在高温下被破坏，导致相分离。这种现象可能会影响TBST的性能和使用效果。为了防止Tween 20在TBST中起昙，可以采取以下有效方法： 1.过滤除菌：使用0.22微米的微孔滤膜对TBST进行过滤除菌。这种方法可以避免高温对Tween 20的影响，同时保证TBST的无菌状态。需要注意的是，Tween 20本身比较粘稠，高浓度时可能不好过滤。因此，在过滤前可以将TBST适当稀释，以降低Tween 20的浓度，提高过滤效率。 2.无菌操作：在配制和使用TBST时，严格遵守无菌操作规程，避免污染。使用无菌的容器和器具，确保整个操作过程的无菌性。 3.避免高温处理：尽可能避免对TBST进行高温处理，如高压灭菌等。如果确实需要对TBST进行灭菌处理，可以考虑使用其他非高温的灭菌方法，如紫外线灭菌或化学灭菌（但需注意化学灭菌剂对TBST成分的影响）。 4.质量控制：在配制TBST时，严格控制各成分的比例和浓度，确保TBST的质量和稳定性。定期对TBST进行质量检测，包括无菌检测、pH值检测等，以确保其符合使用要求。综上所述，为了防止Tween 20在TBST中起昙，建议采用过滤除菌的方法对TBST进行灭菌处理。同时，在配制和使用过程中严格遵守无菌操作规程，避免高温处理，并进行质量控制以确保TBST的质量和稳定性。这些方法可以有效防止Tween 20的起昙现象，保证TBST在生物化学实验中的正常使用效果。 #广州华韵生物科技有限公司#

TBST和PBST的区别及配制方法 𐟧ꥮž验室小白的笔记 TBST和PBST的区别 TBST是TBS加Tween-20的缩写，而PBST则是PBS加Tween-20。两者的区别主要在于pH值和用途。 1. pH值变化：TBST的pH值随温度变化较大，而PBST容易有沉淀。如果需要反复使用抗体，建议使用TBST，因为它更稳定。洗液效果：两种洗液在洗脱蛋白时效果相似，都能提供稳定的pH环境，并有助于蛋白的洗脱。PBST是基于磷酸盐缓冲液，而TBST是基于Tris缓冲液。 TBS缓冲液 TBS缓冲液是生物学中常用的等渗缓冲盐溶液，主要用于免疫组化、原位杂交和酶联免疫等实验中，清洗免疫印迹实验中非特异性结合的抗体等。它的配方（1X浓度）包括：1L的10X PBS缓冲液（1.37 M NaCl, 27 mM KCl, 100 mM Tris, pH 7.4），加入0.1%的Tween-20（1 mL/L PBS），再补足至1L以获得最终浓度。配置步骤如下：首先，用蒸馏水稀释10X PBS至1X，再加入Tween-20，混合均匀后过滤或离心去杂质。最后，分装到无菌瓶中，存放在4℃的阴凉处，避免反复冻融。 PBS缓冲液 PBS缓冲液是指磷酸缓冲液（Phosphate Buffer Solution），渗透压近似于生理条件又有很强的pH缓冲能力，常用来洗细胞（不易涨裂）和作为细胞培养的基础液（pH缓冲）。它的配方为10X PBS（1.37 M NaCl, 27 mM KCl, 100 mM Na2HPO4, 18 mM KH2PO4, pH 7.4），稀释至1X后加入0.1% Tween-20。与TBST相似，配制后过滤，分装并保存在适宜条件下。总结 TBST和PBST在实验室中都有广泛的应用，但它们在pH值和用途上有所不同。选择哪种洗液取决于你的具体实验需求。希望这些信息对你有所帮助！

𐟔 解决His标签蛋白纯化杂带问题 𐟒ᠥ‘现His标签蛋白纯化跑胶有杂带？别担心，这里有解决方案！ 1️⃣ 如果His标签蛋白被部分降解，试试添加蛋白酶抑制剂（避免使用EDTA），保持低温操作，并缩短样品处理时间。 2️⃣ 在结合缓冲液中加入低浓度咪唑，如20-40mM，减少杂质与柱子的结合。 3️⃣ 若杂质与目的蛋白有相互作用，可在细胞破碎前加入去垢剂或还原剂，或在Wash buffer中提高去垢剂浓度，如2% TritonX-100或2% Tween 20，并添加甘油（20%以内）以破坏非特异性相互作用。同时，提高缓冲液的盐浓度至500 mM NaCl。 4️⃣ 使用线性咪唑浓度洗脱，缓冲液B设为500mM咪唑，浓度从0-100%逐步增加，洗脱10个柱体积。 5️⃣ 增加His标签长度至7-8个组氨酸，有助于提高纯化效率。 𐟎‰ 试试这些方法，让你的His标签蛋白纯化更加纯净！

免疫沉淀实验常见问题及解决方案𐟧ꊥ…疫沉淀(IP)是一种用于纯化和富集目标蛋白的技术，在蛋白质组学研究中常用于识别蛋白质与蛋白质之间的相互作用。以下是免疫沉淀实验中常见的一些问题及其解决方案，希望对大家的实验有所帮助。 𐟌Ÿ背景高样本中有不溶蛋白残留：离心后应立即取出上清。洗涤不充分：优化洗涤缓冲液，通过加入去垢剂（如0.5-1% NP-40/Triton X-100/Tween-20）或增加盐离子浓度（如250mM NaCl/1-2mM DTT/ME），增加洗涤时间和次数来提高洗杂效率。非特异蛋白与磁珠结合：磁珠用BSA预封闭不充分，确保BSA新鲜，将磁珠和1% BSA孵育1小时，使用前PBS洗涤3-4次。抗体特异性不好：使用亲和纯化的抗体。抗体用量太多：尝试使用更少的抗体。裂解液中蛋白含量太高：减少样本用量。蛋白和抗体非特异结合：在免疫沉淀之前预先将磁珠和样本孵育，清理样本中可以和磁珠结合的成分，一些研究人员也使用同型对照来预清理裂解液。 𐟌Ÿ没有检测到目的蛋白洗脱样本中目的蛋白不表达或低水平表达：如果表达水平低，需要增加裂解液用量，但也可能导致非特异结合的增加，所以在免疫沉淀之前需要预先清除裂解液。抗体用量不够：检查抗体用量，提高使用量。目标蛋白没有从磁珠上洗脱：需要确保使用的洗脱缓冲液正确。抗体没有结合磁珠：确保使用的磁珠和抗体亚型匹配，磁珠正确保存，防止变质或干燥。裂解液中盐碱度太高：改用低盐碱度裂解液，一般可选NP-40, RIPA, western及IP细胞裂解液。 𐟌Ÿ加样顺序对靶蛋白得率的影响磁珠、抗体、抗原样本混合一起孵育：速度最快，但靶蛋白纯度和得率会很低。间接法：抗体和抗原样本先结合，再加入磁珠孵育，靶蛋白得率最高。直接法：磁珠先和抗体结合，再加入抗原孵育，对于表达丰度高的蛋白，两种方法差别不大，如果表达丰度低，要选择间接法获得更高的靶蛋白得率。希望这些小知识能帮助你更好地进行免疫沉淀实验！𐟧ꀀ

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